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Nature Plants volumen 9, páginas 1359–1369 (2023)Cite este artículo

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El corazón de la fotosíntesis oxigénica es el fotosistema II de división del agua (PSII), que forma supercomplejos con una cantidad variable de complejos captadores de luz triméricos periféricos (LHCII). Nuestro conocimiento de la estructura del supercomplejo PSII de plantas verdes se basa en hallazgos obtenidos de varios representantes de algas verdes y plantas con flores; sin embargo, actualmente faltan datos de una planta sin flores. Aquí presentamos una estructura de microscopía crioelectrónica del supercomplejo PSII de abeto, un representante de las plantas terrestres sin flores, con una resolución de 2,8 Å. En comparación con las plantas con flores, el supercomplejo PSII en el abeto contiene una subunidad Ycf12 adicional, la proteína Lhcb4 se reemplaza por Lhcb8 y el LHCII trimérico está presente como un homotrímero de Lhcb1. Inesperadamente, hemos encontrado α-tocoferol (α-Toc)/α-tocoferolquinona (α-TQ) en el límite entre el trímero LHCII y la antena interna CP43. La molécula de α-Toc/α-TQ se encuentra cerca de la clorofila a614 de una de las proteínas Lhcb1 y su cabeza de cromanol/quinona está expuesta a la luz del tilacoide. La posición de α-Toc en el supercomplejo PSII lo convierte en un candidato ideal para el sensor de luz excesiva, ya que α-Toc puede oxidarse a α-TQ mediante oxígeno singlete inducido por alta luz a un pH lumenal bajo. La molécula de α-TQ parece desplazarse ligeramente hacia el supercomplejo de PSII, lo que podría desencadenar importantes modificaciones estructurales y funcionales en el supercomplejo de PSII. La inspección de los mapas de microscopía crioelectrónica de supercomplejos de PSII publicados anteriormente indica que α-Toc/α-TQ puede estar presente en el mismo sitio también en supercomplejos de PSII de plantas con flores, pero su identificación en estudios previos se ha visto obstaculizada por una resolución insuficiente. .

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Los datos proteómicos de espectrometría de masas se depositaron en el Consorcio ProteomeXchange a través del repositorio de socios PRIDE con el identificador PXD035272. El mapa crio-EM del supercomplejo PSII de abeto se ha depositado en el Banco de datos de microscopía electrónica con el código de acceso EMD-16389. El modelo de estructura correspondiente se ha depositado en el APP con el código 8C29.

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Este trabajo fue apoyado por la Agencia de Subvenciones de la República Checa (proyecto nº 21-05497S para MO, PI, PP, II y RK) y el proyecto del Fondo Europeo de Desarrollo Regional (FEDER) 'Las plantas como herramienta para el desarrollo global sostenible' (nº CZ.02.1.01/0.0/0.0/16_019/0000827 a MO, PI, PP, RK, S.Ć.Z. y PT). Agradecemos el apoyo del Ministerio Federal de Educación e Investigación (BMBF, programa ZIK) (subvenciones n.º 03Z22HN23, 03Z22HI2 y 03COV04 a PLK), el proyecto 'hot4cryo' de la Cátedra ERA de Horizonte Europa número 101086665 a PLK, los Fondos Europeos de Desarrollo Regional para Sajonia -Anhalt (subvención nº EFRE: ZS/2016/04/78115 a PLK), financiación de la Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) (número de proyecto 391498659 y RTG 2467 a PLK) y la Universidad Martín Lutero de Halle-Wittenberg. Este trabajo también fue financiado por el proyecto no. RO0423 a S.Ć.Z. y PT (Sistemas y tecnologías sostenibles, mejora de la producción de cultivos para una mayor calidad de la producción de alimentos, piensos y materias primas, en condiciones de cambio climático), financiado por el Ministerio de Agricultura de Chequia. CIISB, Centro Instruct-CZ del consorcio Instruct-ERIC EU, financiado por el proyecto de infraestructura MEYS CR LM2023042 y el Fondo Europeo de Desarrollo Regional-Proyecto 'UP CIISB' (no. CZ.02.1.01/0.0/0.0/18_046/0015974), es Se agradece el apoyo financiero para las mediciones en el Centro Central de Proteómica de CEITEC. Agradecemos a L. Hloušková y J. Bartoš por su ayuda con el cálculo de la tasa FRET. Este artículo está dedicado al profesor emérito Jan Nauš por su destacada contribución al desarrollo de la biofísica en la Universidad Palacký.

Estos autores contribuyeron igualmente: Monika Opatíková, Dmitry A. Semchonok.

Departamento de Biofísica, Facultad de Ciencias, Universidad Palacký, Olomouc, República Checa

Monika Opátíková, Petr Ilík, Pavel Pospíšil y Roman Kouřil

Centro de investigación interdisciplinario HALOmem, Centro de proteínas Charles Tanford, Universidad Martin Luther Halle-Wittenberg, Halle/Saale, Alemania

Dmitry A. Semchonok, Fotis L. Kyrilis, Farzad Hamdi y Panagiotis L. Kastritis

Departamento de Biología Experimental, Facultad de Ciencias, Universidad Palacký, Olomouc, República Checa

David Kopečný

Instituto de Botánica Experimental de la Academia Checa de Ciencias, Centro de Genómica Estructural y Funcional de Plantas, Olomouc, República Checa

Iva Ilíková

Instituto Centroeuropeo de Tecnología, Universidad Masaryk, Brno, República Checa

Pavel Roudnický

Instituto Checo de Investigación y Tecnología Avanzada, Universidad Palacký, Olomouc, República Checa

Sanja Ćavar Zeljković y Petr Tarkowski

Centro de la Región Haná para la Investigación Biotecnológica y Agrícola, Departamento de Recursos Genéticos para Hortalizas, Plantas Medicinales y Especiales, Instituto de Investigación de Cultivos, Olomouc, República Checa

Sanja Ćavar Zeljković y Petr Tarkowski

Instituto de Bioquímica y Biotecnología, Universidad Martin Luther Halle-Wittenberg, Halle/Saale, Alemania

Panagiotis L. Kastritis

Instituto de Biología Química, Fundación Nacional de Investigación Hallénica, Atenas, Grecia

Panagiotis L. Kastritis

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Correspondencia a Roman Kouřil.

Los autores declaran no tener conflictos de intereses.

Nature Plants agradece a Jian-Ren Shen y a los demás revisores anónimos por su contribución a la revisión por pares de este trabajo.

Nota del editor Springer Nature se mantiene neutral con respecto a reclamos jurisdiccionales en mapas publicados y afiliaciones institucionales.

Una descripción del análisis de MS y figuras complementarias. 1–14, Tablas 1–6 y Referencias.

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Opatíková, M., Semchonok, DA, Kopečný, D. et al. Estructura crio-EM de un supercomplejo del fotosistema II de una planta con la proteína captadora de luz Lhcb8 y α-tocoferol. Nat. Plantas 9, 1359-1369 (2023). https://doi.org/10.1038/s41477-023-01483-0

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Recibido: 06 de enero de 2023

Aceptado: 04 de julio de 2023

Publicado: 07 de agosto de 2023

Fecha de emisión: agosto de 2023

DOI: https://doi.org/10.1038/s41477-023-01483-0

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